Khoa học tự nhiên

Các Protein đa chức năng: Phát hiện thấy các đặc tính bất ngờ của galectin-3 (12/08/2016)

Nhóm nghiên cứu do giáo sư hóa học Turun Dam thuộc trường Đại học Công nghệ Michigan làm trưởng nhóm mới đây đã tiến hành khảo sát các cơ chế sinh học của các protein “dò” đường (sugar-seeking proteins). Họ đặc biệt tập chung nghiên cứu sâu vào sự tương tác của galectin-3 với các glycosaminoglycan (GAG) và proteoglycan. Công trình nghiên cứu đã được công bố trên Biochemistry.

Theo GS. Tarun Dam cho biết, việc quan sát thấy glactin-3 tương tác với các GAG và các proteoglycan giống như việc tìm ra bông hồng tím sẫm - một điều rất bất ngờ. Công bằng mà nói, điều này đòi hỏi các nhà nghiên cứu cần xem xét lại các chức năng sinh học của GAG, proteoglycans và galectin-3 đã được báo cáo trước đó.

Các protein ưa đường (sugar-loving protein) này thúc đẩy nhiều quá trình xử lý sinh học trong cơ thể của chúng ta, từ việc điều khiển các tế bào máu trắng đến các mô nhiễm trùng đến việc dùng làm các chỉ thị sinh học trong các xét nghiệm ung thư. Trong suốt nhiều thập kỷ, các nhà nghiên cứu đã giả định rằng hai nhóm protien dò đường này - lectin và GAGBPs (các protein dính kết GAG) - hoạt động giống nhau, nhưng chúng hoạt động rất độc lập.

“Một vài protein đảm nhiệm nhiều nhiệm vụ chức năng, đặc biệt là galectin-3 và các quá trình trao đổi sinh hóa (biochemical pathways) cơ thể của chúng. Chúng tôi đã thực sự bất ngờ khi quan sát thấy lectin, galectin-3 tương tác với các proteoglycan và các GAGs. Chúng tôi đã tiến hành xét nghiệm bội ba (triple-checked) và kiểm tra bội bốn (quadruple-checked) các dự liệu này, và chúng tôi đã tìm thấy tính nhất quán các thí nghiệm trước và thí nghiệm sau”, Dam cho biết.

Dam và nhóm nghiên cứu đã tiến hành nghiên cứu bằng phương pháp thông thường có tên là xét nghiệm phân tích sự ức chế ngưng kết hồng cầu (hemagglutination inhibition assay) để xác định xem galectin-3 có nhận diện các GAG và các proteoglycans. Sau đó họ áp dụng một kỹ thuật có tên gọi là phép đo nhiệt lượng chuẩn độ đẳng nhiệt (isothermal titration calorimetry) để quan sát chính xác các đặc tính kết dính cacbohydrate của galectin-3, điều này xác định rằng lectin và GAGs có thể tương tác với nhau.

Dam cho biết nghiên cứu về sự tương tác protein này mới chỉ là bắt đầu và ông kiến nghị rằng các quá trình sinh học đã được biết đến liên quan đến GAGs, proteoglycans và galectin-3 có thể không đơn giản như chúng biểu hiện. Bây giờ các nhà nghiên cứu thuộc lĩnh vực glycobiology đã biết được galectin-3 và GAGs có thể tương tác với nhau và cần phải xem xét đối với nhiều phản ứng hóa sinh gây ra bởi các protein ưa đường này và các đối tượng liên kết của chúng.

Một ví dụ đó là các phương pháp điều trị ung thư. GAGs được biết đến giữ vai trò trong việc kiểm soát các protein yếu tố tăng trưởng có xu hướng di chuyển và lan rộng như sự phát triển các khối u ung thư. GAGs và các proteoglycan cũng liên quan đến các tế bào ung thư di căn lây lan và phát triển bằng cách di chuyển và phá vỡ các mạch máu. Galectin-3 cũng có thể sẽ can thiệp vào quá trình này, hoặc thậm chí khuếch đại nó. Nó cũng có thể ảnh hưởng đến các loại thuốc nhắm đích GAGBPs.

Sự hiểu biết tốt hơn về glycobiology và cơ chế sinh học sẽ gia tăng nhiều phạm vi nghiên cứu cho sức khỏe, có thể mở đường cho các phương pháp điều trị ung thư, suy giảm miễn dịch, tăng trưởng thần kinh, và viêm nhiễm ở nhiều cấp độ.

Nguồn: www.vista.gov.vn